牛血清白蛋白与药物分子相互作用研究
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摘要
生物高分子中一些功能基对药物小分子具有络合作用,生成的络合物与原化合物之间存在一种化学平衡,既可保持原天然高分子的生理活性,又可降低药物的毒性和刺激性;药物还因两者间的动态平衡而保持了一定的浓度,达到低毒、高效和缓释的作用。将小分子药物结合在高分子载体上,在血液中的停留时间将加长,使药物能够控制释放,达到长效性,并且在减少投施药物的次数同时降低药物的毒性。
血清白蛋白是一种典型生物高分子,其重要作用之一就是在体内作为药物的载体,起到运输作用,负载各种内源性和外源性小分子(包括药物分子)到各定向器官。蛋白质与药物的相互作用研究为蛋白质临床检验提供了良好的方法,同时为了解和掌握药物在体内转运、代谢规律提供了有用信息,是高分子科学、分子生物学和生命科学中的一个重要课题。本文以牛血清白蛋白作为药物小分子的载体,研究二者的相互作用的相关信息,以增强药物的药性。论文分为四部分:
第一章:综述了白蛋白与药物小分子相互作用的研究进展,并详细介绍了几种常用的研究方法。
第二章:利用荧光光谱法和紫外光谱法首次研究了牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星的相互作用,研究结果表明二者有较强的结合,这种结合使BSA的荧光猝灭。牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星主要通过静电和疏水作用结合,同时还进行了能量转移研究。
第三章:应用荧光光谱法和凝胶电泳法对牛血清白蛋白与头孢匹胺的相互作用进行了详细研究。结果表明,牛血清白蛋白与头孢匹胺之间有较强的结合能力,在299K时结合常数为6.157×10~4 L/mol,结合位点数约为1,同时二者结合并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持。
第四章:首次研究了牛血清白蛋白与头孢他啶在溶液中的相互作用,利用Stern-Volmer方程解释了头孢他啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭,并测定了不同温度下的结合常数,还利用热力学常数确定了作用力的类型。红外光谱研究表明蛋白质与头孢他啶的结合使BSA的二级结构发生了变化。
Some functional groups of biopolymers can bind with the molecular of drugs, which afford biopolymer complexes. These biopolymer complexes keep the physiological activities of biopolymer, along with decreasing the toxicity and allergies of drugs. As most of low-molecular-weight drugs showed some disadvantages. For example, the blood concentration of drug treatment is too high in a short time after delivery, and sometimes even higher than minimum concentration of poisoning, causing human cases of allergies, poisoning. Therefore, binding to biopolymers is a kind of good ways to overcome their disadvantages of low-molecular-weight drugs.
Albumin is a kind of important transport carriers for drugs. The binding of drugs with protein has a great influence not only upon the distribution of the drugs in the body but also upon their patterns of metabolism and excretion. Thus, the study of the binding characteristics of small-molecular-weight drug to albumin is an important topic in nature polymer and medical researcher. The dissertation consists of four chapters:
Chapter 1: The developments of interaction of drugs with protein were reviewed. Some methods used to study the interaction of drugs with protein were summarized.
Chapter 2: The binding pazufloxacin mesylate with bovine serum albumin was investigated by the fluorescence and UV-Vis spectra. It indicated that pazufloxacin mesylate can bind to bovine serum albumin and pazufloxacin mesylate can quench the fluorescence of bovine serum albumin. The dominant sorts of binding forces are mainly electrostatic and hydrophobic force.
Chapter 3: The binding of cefpiramide to bovine serum albumin was studied by the fluorescence spectra and the native polyacrylamide gel electrophoretic (PAGE). The results showed that cefpiramide can strongly bind to bovine serum albumin. The binding constant is K_A=6.157×10~4 L·mol~(-1) and the number of binding, n=1 at 299K. and native PAGE revealed that the structure of the BSA was kept after binding cefpiramide.
Chapter 4: The fluorescence quenching reactions of ceftazidime with bovine serum albumin in solution were studied. The quenching mechanism of bovine serum albumin by ceftazidime was interpreted using Stern-Volmer (S-V) mechanism. The binding constant K values were calculated. In addition, the thermodynamic functions enthaipy and entropy for reaction were also calculated according to Vant's Hoff equation. FT-IR spectra were used to investigate the changes of bovine serum albumin structure after interaction of ceftazidime with bovine serum albumin.
血清白蛋白是一种典型生物高分子,其重要作用之一就是在体内作为药物的载体,起到运输作用,负载各种内源性和外源性小分子(包括药物分子)到各定向器官。蛋白质与药物的相互作用研究为蛋白质临床检验提供了良好的方法,同时为了解和掌握药物在体内转运、代谢规律提供了有用信息,是高分子科学、分子生物学和生命科学中的一个重要课题。本文以牛血清白蛋白作为药物小分子的载体,研究二者的相互作用的相关信息,以增强药物的药性。论文分为四部分:
第一章:综述了白蛋白与药物小分子相互作用的研究进展,并详细介绍了几种常用的研究方法。
第二章:利用荧光光谱法和紫外光谱法首次研究了牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星的相互作用,研究结果表明二者有较强的结合,这种结合使BSA的荧光猝灭。牛血清白蛋白与甲磺酸帕珠沙星主要通过静电和疏水作用结合,同时还进行了能量转移研究。
第三章:应用荧光光谱法和凝胶电泳法对牛血清白蛋白与头孢匹胺的相互作用进行了详细研究。结果表明,牛血清白蛋白与头孢匹胺之间有较强的结合能力,在299K时结合常数为6.157×10~4 L/mol,结合位点数约为1,同时二者结合并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持。
第四章:首次研究了牛血清白蛋白与头孢他啶在溶液中的相互作用,利用Stern-Volmer方程解释了头孢他啶对牛血清白蛋白的荧光猝灭,并测定了不同温度下的结合常数,还利用热力学常数确定了作用力的类型。红外光谱研究表明蛋白质与头孢他啶的结合使BSA的二级结构发生了变化。
Some functional groups of biopolymers can bind with the molecular of drugs, which afford biopolymer complexes. These biopolymer complexes keep the physiological activities of biopolymer, along with decreasing the toxicity and allergies of drugs. As most of low-molecular-weight drugs showed some disadvantages. For example, the blood concentration of drug treatment is too high in a short time after delivery, and sometimes even higher than minimum concentration of poisoning, causing human cases of allergies, poisoning. Therefore, binding to biopolymers is a kind of good ways to overcome their disadvantages of low-molecular-weight drugs.
Albumin is a kind of important transport carriers for drugs. The binding of drugs with protein has a great influence not only upon the distribution of the drugs in the body but also upon their patterns of metabolism and excretion. Thus, the study of the binding characteristics of small-molecular-weight drug to albumin is an important topic in nature polymer and medical researcher. The dissertation consists of four chapters:
Chapter 1: The developments of interaction of drugs with protein were reviewed. Some methods used to study the interaction of drugs with protein were summarized.
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Chapter 3: The binding of cefpiramide to bovine serum albumin was studied by the fluorescence spectra and the native polyacrylamide gel electrophoretic (PAGE). The results showed that cefpiramide can strongly bind to bovine serum albumin. The binding constant is K_A=6.157×10~4 L·mol~(-1) and the number of binding, n=1 at 299K. and native PAGE revealed that the structure of the BSA was kept after binding cefpiramide.
Chapter 4: The fluorescence quenching reactions of ceftazidime with bovine serum albumin in solution were studied. The quenching mechanism of bovine serum albumin by ceftazidime was interpreted using Stern-Volmer (S-V) mechanism. The binding constant K values were calculated. In addition, the thermodynamic functions enthaipy and entropy for reaction were also calculated according to Vant's Hoff equation. FT-IR spectra were used to investigate the changes of bovine serum albumin structure after interaction of ceftazidime with bovine serum albumin.
引文
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