Hofmeister-Effekte unter der Lupe: Die direkte Anion-Amid-Bindung ist schwcher als die Kation-Amid-Bindung

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• 作者：Vasileios Balos ; Dr. Heejae Kim ; Prof. Mischa Bonn and Dr. Johannes Hunger
• 刊名：Angewandte Chemie
• 出版年：2016
• 出版时间：July 4, 2016
• 年：2016
• 卷：128
• 期：28
• 页码：8257-8261
• 全文大小：1371K
• ISSN：1521-3757

文摘

Trotz vermehrter Hinweise auf direkte Wechselwirkungen als Ursache für die Destabilisierung von Proteinen durch Ionen blieb die Frage nach der Stärke der Bindung von Anionen zu Proteinen im Vergleich zu jener von Kationen offen. Die Rotation eines Modellamids wurde nun als Maß für die Wechselwirkung verschiedener Anionen mit der Amidgruppe verwendet. Die Untersuchungen zeigen, dass Protein-stabilisierende Salze wie KCl und KNO₃ die Rotationsmobilität des Amids nicht beeinflussen. Umgekehrt reduzieren denaturierende Salze wie KSCN und KI die Rotationsfreiheitsgrade der Amidgruppe merklich. Diese Beobachtungen liefern den Nachweis für eine Proteindenaturierung durch direkte Ion-Protein-Kontakte. Der Vergleich dieser Daten mit denjenigen für die entsprechenden Kation-Amid-Wechselwirkungen zeigt, dass – entgegen der weit verbreiteten Meinung – die Anion-Amid- schwächer als die Kation-Amid-Bindung ist.