Glycosylation-Dependent IFN-γR Partitioning in Lipid and Actin Nanodomains Is Critical for JAK Activation
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- 作者：Cé ; dric M. Blouin1 ; 15 ; Yannick Hamon2 ; 15 ; Pauline Gonnord3 ; 15 ; Cé ; dric Boularan4 ; Jé ; ré ; my Kagan1 ; Christine Viaris de Lesegno1 ; Richard Ruez1 ; Sé ; bastien Mailfert2 ; Nicolas Bertaux5 ; Damarys Loew6 ; Christian Wunder1 ; Ludger Johannes1 ; Guillaume Vogt7 ; 8 ; 9 ; Francesc-Xabier Contreras10 ; 11 ; 12 ; Didier Marguet2 ; Jean-Laurent Casanova7 ; 8 ; 9 ; 13 ; 14 ; Cé ; line Galè ; s4 ; Hai-Tao He2 ; 16 ; he@ciml.univ-mrs.fr" class="auth_mail" title="E-mail the corresponding author ; Christophe Lamaze1 ; 16 ; christophe.lamaze@curie.fr" class="auth_mail" title="E-mail the corresponding author
- 刊名：Cell
- 出版年：2016
- 出版时间：11 August 2016
- 年：2016
- 卷：166
- 期：4
- 页码：920-934
- 全文大小：4187 K
文摘
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IFN-γR constitutively partitions into sphingolipid/cholesterol nanodomains
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Gain of glycosylation promotes IFN-γR galectin binding and actin partitioning
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Actin partitioning blocks IFN-γR conformational changes required for JAK activation
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Galectin removal restores IFN-γR lipid nanodomain partition and JAK/STAT signaling