2个柞蚕诱导型HSP70基因的克隆及热应激表达特征
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- 论文作者：刘微 ; 李慧君 ; 王勇 ; 孙影 ; 李喜升 ; 黄伶 ; 肖红 ; 姜义仁 ; 秦利
- 年：2016
- 作者机构：沈阳农业大学生物科学技术学院辽宁省昆虫资源工程技术研究中心;沈阳农业大学植物保护学院;辽宁省科学技术情报研究所;
- 论文关键词：柞蚕 ; 热休克蛋白70 ; 基因克隆 ; 序列结构 ; 高温
- 会议召开时间：2016-07-01
- 会议录名称：第十二届家（柞）蚕遗传育种暨良种繁育学术研讨会论文集（摘要汇编）
- 语种：中文
- 分类号：S885.1
- 学会代码：ZGCU
- 会议名称：第十二届家（柞）蚕遗传育种暨良种繁育学术研讨会
- 会议地点：中国重庆
- 主办单位：中国蚕学会、国家蚕桑产业技术体系
- 学会名称：中国蚕学会
- 页数：1
- 文件大小：683k
- 原文格式：D
- 会议级别：全国
摘要
研究柞蚕热休克蛋白基因在高温胁迫下的表达变化,有助于从分子水平解析柞蚕对高温的应激反应机制。采用RT-PCR技术从柞蚕蛹脂肪体组织中克隆了2个热休克蛋白70基因ApHSP70-1(Gen Bank登录号:KR821069)、ApHSP70-2(Gen Bank登录号:KT225460),2个基因的开放阅读框(ORF)均为1 905 bp,编码634个氨基酸,蛋白质具有细胞质特征基序,推测为诱导型热休克蛋白,其序列N端为高度保守的ATPase功能域,C端为多肽结合功能域,是差异位点的主要分布区域。ApHSP70-1和ApHSP70-2蛋白之间的序列相似度为86.91%,二者与ApHSC70蛋白序列的相似度分别为71.82%和70.14%半定量RT-PCR检测显示,高温(43℃)诱导后柞蚕蛹脂肪体组织中ApHSP70-1、ApHSP70-2基因的表达量明显升高,而ApHSC70基因的表达量变化不大;相对于ApHSP70-2,正常环境下ApHSP70-1在柞蚕蛹各组织中几乎不表达,但热激后被诱导表达qRT-PCR检测高温(43℃)诱导处理后柞蚕蛹脂肪体组织中的ApHSP70-2表达量上调了6.32倍,ApHSP70-1的表达量上调了4.18倍。推测克隆的2个ApHSP70基因在柞蚕应对热激胁迫的反应中发挥重要作用。
引文