基于LC-MS技术的丝氨酸残基的化学O-糖基化修饰研究
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摘要
蛋白糖基化修饰是一种非常重要的蛋白质翻译后修饰。O-糖基化修饰作为生物体内主要糖基化修饰结构之一,结构复杂,来源单一,急需研究一种化学合成方法,来弥补样品来源的不足。本实验室早期研究发现,高配位磷试剂可以活化单糖的异头碳原子,从而诱导单糖的寡聚~([1])。本研究工作在此基础上,使用高配位磷试剂活化单糖(葡萄糖)异头碳原子,实现未保护的丝组二肽分子中丝氨酸残基侧链羟基的化学O-糖基化修饰(Fig.1)。通过LC-MS对反应结果进行跟踪检测与评价分析,确定了化学O-糖基化修饰有效方法。结合高分辨多级质谱,对产物进行元素组成计算及结构鉴定,进一步确认所得产物为O-糖基化修饰产物。相关实验结果表明,高配位磷试剂可以诱导未保护氨基酸的体外化学O-糖基化修饰。
Glycosylation modification is one of the most important protein modifications.As one of the main modificatory constructions,O-glycosylated peptides are baroque and single source,thus,simple chemical synthetic method is in urgent need.In our laboratory,we discovered previously monosaccharides can oligomerize under the induction of high-coordinated phosphorus.On the base of it,in this abstract we try to O-glycosylate dipeptide(Seryl-Histidine) with the assist of phosphorus.Through the high resolution HPLC-MS~n,the resulting products were identified.The related results indicate the feasibility of external O-glycosylation modification induced by high-coordinated phosphorus.
引文
[1]一种直链寡糖库及其制备方法,赵玉芬,袁航,刘艳,中华人民共和国国家知识产权局,专利号:CN2012102726343,中国,2014/06/04

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